钙离子（Ca²⁺）是生物体内重要的第二信使，Cav1.1（也叫dihydropyridine receptor，DHPR）是最早被鉴定出的电压门控钙离子通道，是肌肉兴奋收缩偶联过程中的关键蛋白。Cav1.1及其他电压门控钙离子通道是由四个亚基组成的蛋白复合体，分别为a1, a2d, b和g。电压门控钙离子通道与许多疾病相关联，是重要的药物靶点。为了更好地理解真核电压门控钙离子通道的结构与功能，诸多实验室一直致力于解析真核钙离子或钠离子通道的结构，但由于技术难度，此前只有低分辨（~20 Å）的电镜结构。颜宁研究组另辟蹊径，探索新的蛋白提纯方法，最终获得了性质良好的蛋白样品。利用单颗粒冷冻电镜方法，重构出了分辨率为4.2 Å的兔源Cav1.1蛋白复合物的三维结构，首次展示了Cav1.1各个亚基的相互作用界面和亚基内部结构域的分布情况，揭示了各个辅助亚基（a2d, b, g）调控离子通道亚基（a1）的分子机理，为理解真核 Cav和Nav的功能以及它们与疾病相关的机制提供了重要的结构基础。